電場強度（電勢梯度Electric field intensity）是指每厘米的電位降(電位差或電位梯度）.電場強度對電泳速度起著正比作用，電場強度越高，帶電顆粒移動速度越快。根據實驗的需要，電泳可分為兩種：一種是高壓電泳，所用電壓在500～1000V或更高.由于電壓高，電泳時間短（有的樣品需數分鐘），適用于低分子化合物的分離，如氨基酸，無機離子，包括部分聚焦電泳分離及序列電泳的分離等。因電壓高，產熱量大，必須裝有冷卻裝置，否則熱量可引起蛋白質等物質的變性而不能分離，還因發(fā)熱引起緩沖液中水分蒸發(fā)過多，使支持物（濾紙，薄膜或凝膠等）上離子強度增加，以及引起虹吸現象（電泳槽內液被吸到支持物上）等，都會影響物質的分離.另一種為常壓電泳，產熱量小，室溫在10～25℃分離蛋白質標本是不被破壞的，無需冷卻裝置，一般分離時間長。

電泳介質的pH值

溶液的pH值決定帶電物質的解離程度，也決定物質所帶凈電荷的多少.對蛋白質，氨基酸等類似兩性電解質，pH值離等電點越遠，粒子所帶電荷越多，泳動速度越快，反之越慢。因此，當分離某一種混合物時，應選擇一種能擴大各種蛋白質所帶電荷量差別的pH值，以利于各種蛋白質的有效分離.為了保證電泳過程中溶液的pH值恒定，必須采用緩沖溶液。

電泳（Electrophoresis）是指帶電荷的粒子或分子在電場中移動的現象稱為電泳。大分子的蛋白質，多肽，病毒粒子，甚至細胞或小分子的氨基酸，核苷等在電場中都可作定向泳動.1937年Tiselius成功地研制了界面電泳儀進行血清蛋白電泳，它是在一U型管的自由溶液中進行的，電泳后用光學系統使各種蛋白所形成折光率差別成為曲線圖象，將血清蛋白分為白蛋白，α1-球蛋白，α2-球蛋白，β-球蛋白和γ-球蛋白五種，隨后，Wielamd 和Kanig 等于1948年采用濾紙條做載體，成功地進行了紙上電泳。從那時起，電泳技術逐漸被人們所接受并予以重視，繼而發(fā)展以濾紙，各種纖維素粉，淀粉凝膠，瓊脂和瓊脂糖凝膠，醋酸纖維素薄膜，聚丙烯酰胺凝膠等為載體，結合增染試劑如銀氨染色，考馬斯亮藍等大大提高和促進生物樣品著色與分辨能力，此外電泳分離和免疫反應相結合，使分辨率不斷朝著微量和超微量（1ng～0.001ng）水平發(fā)展，從而使電泳技術獲得迅速推廣和應用。在此主要介紹常用電泳的一般原理及其應用。

區(qū)帶電泳

是在一定的支持物上，于均一的載體電解質中，將樣品加在中部位置，在電場作用下，樣品中帶正或負電荷的離子分別向負或正極以不同速度移動，分離成一個個彼此隔開的區(qū)帶。區(qū)帶電泳按支持物的物理性狀不同，又可分為紙和其他纖維膜電泳、粉末電泳、凝膠電泳與絲線電泳。